Concepto de Inhibición Competitiva

Un inhibidor puede adherirse a una enzima y bloquear la fusión del sustrato, tal es el caso de, al unirse al sitio activo, esto se denomina como inhibición competitiva debido a que el inhibidor compite conjuntamente con el sustrato por la enzima. Esto es, únicamente el inhibidor o el sustrato pueden estar fusionados a la enzima en un tiempo dado. El inhibidor se concentra en la enzima constantemente en la misma área que es la del substrato y en efecto el inhibidor y el sustrato compiten por el mismo lugar.

Inhibición Competitiva

La constante representada en KI significa la constante de análisis del complejo EI; KI = [E][I]/[EI]. La siguiente fórmula da la ecuación de la velocidad de reacción inhibida. En su valor se ha tomado en cuenta que el enzima puede encontrarse en el centro como enzima libre, tal como complejo ES o como complejo EI ([E]o = [E] + [ES] + [EI])

La comparación de la anterior ecuación con la de Michaelis de la reacción no inhibida, señala que la constante catalítica no se observa cambiada por la presencia del inhibidor, entretanto que la invariable de Michaelis del nuevo sistema es mucho mayor que la del sistema no inhibido en un factor (1 + [I]/ KI).

En la figura siguiente se manifiesta la doble inversa del inhibido competitivamente y del sistema no inhibido a una concentración suministrada de inhibidor. Para un nuevo conjunto distinto de inhibidor representado en [I]', la pendiente del símbolo será mayor si [I]'>[I] y viceversa.

Las enzimas pueden ser reguladas por otros átomos que incrementan o bien reducen su acción. Las moléculas que incrementan la acción de una enzima se denominan como activadores, entretanto que aquellas que reducen la actividad de una enzima se denominan inhibidores.

Competitiva vs No Competitiva


En varios casos bien analizados, la relación de un activador o un inhibidor es cambiable, esto es, que la molécula no se adhiere invariablemente a la enzima. Ciertos tipos significativos de fármacos accionan como inhibidores cambiables. Por ejemplo, el fármaco tipranivir, que se emplea para tratar el VIH, es un inhibidor cambiable. Bloquea la acción de la enzima viral que colabora con el virus a producir más copias de sí mismo. Los inhibidores cambiables se fraccionan en grupos según con su comportamiento de fusión.

Un inhibidor puede fusionarse a una enzima y bloquear la fusión del sustrato
, por ejemplo, al adherirse al lugar activo. Esto se denomina como inhibición competitiva debido al inhibidor compite junto al sustrato por la enzima. Esto es, únicamente el inhibidor o bien el sustrato puede encontrarse adherido a la enzima en un tiempo dado.

En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la fusión del sustrato con el sitio activo, sino que se adhiere a otro sitio e impide que la enzima haga su trabajo. Es decir, que esta inhibición es no competitiva, debido a que el inhibidor y el sustrato pueden estar fusionados a la enzima al mismo momento.

Se puede distinguir entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo por la manera como afectan la acción de una enzima a distintas concentraciones del sustrato.

Si un inhibidor es competitivo, reducirá la rapidez de reacción cuando no existe mucho sustrato, pero si tiene mucho sustrato, este vencerá. Esto indica que, la enzima de cualquier forma puede lograr la rapidez máxima de reacción siempre que haya bastante sustrato. En esa materia, casi todos los lugares activos de casi todos los átomos de enzima estarán encargados por el sustrato en lugar del inhibidor.

Si un inhibidor no es competitivo, la reacción catalizada por la enzima nunca llegará a su rapidez de reacción máxima normal, inclusive en presencia de considerable sustrato. Esto se debe a que los átomos de enzima que se encuentran fusionadas al inhibidor no competitivo se hallan envenenados y no pueden hacer su trabajo, independientemente de la cantidad utilizable de sustrato.